Większość znanych enzymów to białka[1] o zróżnicowanej wielkości, od chwili kilkudziesięciu aminokwasów wewnątrz łańcuchu oraz monomerycznej budowie (na przypadek tautomeraza 4-oksokrotonianu (4-OT) zbudowana jest z 62 aminokwasów)[20], do więcej niż 2 500 wewnątrz zwierzęcej syntazie kwasów tłuszczowych[21]. Aktywność enzymów jest determinowana ich strukturą czwartorzędową (ułożeniem przestrzennym)[22]. Enzymy są zwyczajowo mnogość większe od czasu substratów, które przerabiają, pomimo tego z kolei zwykle ostatnim tchem nieco kluczowych aminokwasów jest jawnie zaangażowanych w środku katalizę[23]. Region, który wyraźnie wiąże się plus oddziałuje z substratem plus zawiera kluczowe do przebiegu reakcji reszty aminokwasowe, znany jako jest centrum aktywnym. Prócz niego enzymy mogą zawierać miejsca wiązania kofaktorów - niezbędnych do aktywności enzymatycznej oznacza to jej regulacji (patrz: Kofaktory, grupy prostetyczne plus koenzymy). Enzymy mogą również zawierać dodatkowe miejsca wiązania małych cząsteczek, na przypadek pośrednich innymi słowy bezpośrednich produktów oznacza to substratów szlaków metabolicznych obsługiwanych wskroś enzym, które związane mogą ponadto dostosowywać działanie enzymu na zasadzie sprzężenia zwrotnego.
Jak każde białko, enzymy są syntezowane w charakterze długie łańcuchy aminokwasowe, które później zwijają się również przybierają odpowiednią strukturę przestrzenną. Indywidualne, zwinięte łańcuchy białkowe, mogą również kojarzyć w środku większe kompleksy. Takie enzymy nazywa się wtedy multimerycznymi (wielopodjednostkowymi). W przypadku asocjacji kilku takich samych peptydów (podjednostek) mówi się o homomerach (np. homodimer - całość zróżnicowany z dwóch jednakowych peptydów), i jak asocjują różne jakościowo podjednostki, o heteromerach (np. heteropentamer - zespół pięciu różnych łańcuchów peptydowych). Asocjacja podjednostek enzymów przypadkiem znajdować się wymagana ażeby uzupełnić nawzajem swoje funkcje, aby do wnętrza ogóle być w stanie katalizować reakcję biochemiczną, innymi słowy żeby podawać wielokrotność tej samej reakcji to znaczy nienaruszony ich czereda (odcinek szlaku metabolicznego)[3].