Enzymy wewnątrz obsługiwanych reakcjach obniżają energię aktywacji (ΔG‡) przez stabilizację stanu przejściowego. Jest to możliwe przez niezwyczajnie efektywne zastosowanie efektów oddziaływań elektrostatycznych pośrodku cząsteczkami w środku stanie przejściowym, zaś otaczającym je środowiskiem. W reakcji niekatalizowanej zespół stanu przejściowego (S*) oddziałuje z otaczającą wodą do wnętrza postępowanie nieco uporządkowany, co zmusza struktura do pokonania dużej bariery energetycznej (energia aktywacji). Enzym, zapewniając ściśle dopasowaną "kieszeń" ognisko aktywnego, jest wewnątrz stanie obwarować optymalne energetycznie siła kompleksu stanu przejściowego (ES*) z otaczającym je środowiskiem - na przypadek zapewniając mu rozmowa telefoniczna z resztami aminokwasowymi środek aktywnego ściśle pasującymi elektrostatycznie do rozkładu ładunków na powierzchni kompleksu stanu przejściowego[40]. Dodatkowo, samo zbliżenie do siebie substratów, tudzież ponadto zapewnienie odpowiednich donorów/akceptorów elektronów zachodzącej reakcji, obniża koszta energetyczne jej przebiegu, co nie ma miejsca na rzecz reakcji zachodzącej spontanicznie w środku wodzie.