Mechanizmy
Enzymy mogą na parę
różnych sposobów zwężać
swobodną energię aktywacji Gibbsa (ΔG‡)[37]:
- Obniżanie energii aktywacji wskroś
wytwarzanie
środowiska, w środku którym następuje stan równowagi
stanu przejściowego (np. zniekształcenie cząsteczki substratu - perypetie
się to na wskroś utrwalenie konformacji stanu przejściowego między substratem, oraz produktem także
zniekształcenie na wskroś ferment
wiązań w środku cząsteczce substratu, za sprawą
czemu zmniejsza się suma energii wymaganej do zakończenia przejścia).
- Obniżanie energii stanu przejściowego na wskroś likwidację niekorzystnych energetycznie oddziaływań ze środowiskiem, także
ich zamianę na korzystne energetycznie oddziaływania z siedlisko aktywnym (np. oddziaływania elektrostatyczne ładunków o przeciwnych znakach).
- Wykorzystanie alternatywnego szlaku przejścia, np. tymczasowa rezonans
substratu do pośredniego kompleksu enzym-substrat (ES), która nie byłaby możliwa do wnętrza nieobecności enzymu.
- Zmniejszanie entropii reakcji w poprzek
usytuowanie dostarczanych wszystkiego
substratów do wnętrza poprawnej orientacji, niezbędnej do zajścia reakcji. Rozpatrując energetykę reakcji enzymatycznej wobec
kątem tylko zmiany entalpii (ΔH‡), skutek ten jest zwykle pomijany. Wiąże się to z faktem, że ma płeć brzydka
obszar
raptem na rzecz
stanu podstawowego reakcji (substraty), zaś
jego wpływ na właściwą katalizę jest znikomo mały[38][39].