Enzymy

Kontrola aktywności

Istnieje nieco głównych sposobów kontroli aktywności enzymów wewnątrz układach biologicznych:

  • Sama wyrób enzymu na etapach translacji, w charakterze plus wcześniejszej transkrypcji, podlega ścisłej kontroli również przypuszczalnie istnieć zwiększana (uruchamiana) czy zmniejszana (zatrzymana) na wskroś komórkę do wnętrza odpowiedzi na zmiany w środku środowisku zewnętrznym komórki, w ten sposób samo w charakterze kontrolowana jest wewnątrz ten metoda wyrób każdego innego białka.
  • Sortowanie dodatkowo rozdzielanie enzymów do docelowych kompartmentów (także pozycja komórkę) dodatkowo utrzymywanie ich tam, jest sposobem na kontrolę ich aktywności do wnętrza przestrzeni. Enzymy działają wtedy na szlakach metabolicznych umiejscowionych wewnątrz różnych przedziałach komórkowych, nie intereferują z innymi szlakami, oraz ich funkcjonowanie prawdopodobnie znajdować się podobnie żwawo zmieniona przez globalną zmianę charakterystyki środowiska kompartmentu w środku którym się znajdują (np. zejście pH wewnątrz lizosomie). Różne kompleksy enzymatyczne zawarte wewnątrz różnych przedziałach komórkowych, tudzież co zbytnio tym idzie rozdział syntezy na etapy, w charakterze ponadto separacja rozkładu, umożliwia dokładną kontrolę szlaku metabolicznego na każdym etapie wskroś różne czynniki[67].
  • Aktywność enzymów przypuszczalnie istnieć regulowana wskroś specjalne cząsteczki - inhibitory (patrz: Inhibicja) dodatkowo aktywatory. Jest to w najwyższym stopniu prostolinijny procedura modulacji ich aktywności.
  • Enzymy mogą znajdować się regulowane na skroś ich modyfikacje potranslacyjne. Modyfikacje takie mogą zawierać kowalencyjne zmiany struktury cząsteczki, np. rozszerzanie dodatkowych grup funkcyjnych: fosforylacja, mirystylacja czyli glikozylacja. Przykładowo związanie insuliny z odpowiednim receptorem uwalnia kaskadę fosforylacji wielu enzymów oraz do wnętrza rezultacie syntezę glikogenu[68]. Innym przykładem potranslacyjnych modyfikacji enzymów jest deformacja łańcucha polipeptydowego enzymu przez jego skracanie, przycinanie. Przykładowo chymotrypsyna, proteolityczny ferment trawienny, produkowany do wnętrza trzustce do wnętrza formie nieaktywnej, jak chymotrypsynogen jest transportowany do wnętrza tej formie do żołądka. Tam następuje jego aktywacja przez skrót łańcucha polipetydowego również zwolnienie z więzienia aktywnej cząsteczki dojrzałego enzymu. Produkcja enzymu w środku formie proenzymu zabezpiecza trzustkę także inne tkanki, zanim dotrze do jelita, poprzednio strawieniem. Ten rodzaj nieaktywnego prekursora enzymu zwany jest w charakterze zymogen. Czasami taka przeróbka jest wieloetapowa, mówi się wtedy o preproenzymach[69]. Przycinanie proenzymu do formy aktywnej zachodzi z udziałem innych enzymów to znaczy nieraz w pojedynkę ferment jest do wnętrza stanie katalizować reakcję aktywacji swoich form proenzymatycznych[70].
  • Niektóre enzymy mogą wystawać się aktywne (nieaktywne), kiedy znajdą się do wnętrza innym środowisku, np. po przeniesieniu ze środowiska cytoplazmy o właściwościach redukujących do środowiska przestrzeni peryplazmatycznej o właściwościach utleniających, z wysokiego pH do niskiego pH, itp. Przykładem przypuszczalnie znajdować się hemaglutynina - glikoproteina o właściwościach antygenowych - na powierzchni wirusów grypy, która zmienia konformację, jak znajdzie się do wnętrza kwaśnym środowisku pęcherzyka komórkowego gospodarza, powodując aktywację wirusa[71].