Kinetyka enzymów opisuje mechanizmy wiązania substratów na wskroś enzymy plus ich przekształcania w środku produkty. Dane wykorzystywane do analizy kinetycznej pochodzą z reakcji enzymatycznych przeprowadzonych w środku kontrolowanych warunkach umożliwiających śledzenie zmieniających się parametrów do wnętrza czasie.
W 1902 roku Victor Henri[54] zaproponował kwantytatywną teorię kinetyki enzymów, niemniej jednak wyniki jego badań urządzony z przepychem się nieprzydatne, skoro zaniedbał pan wpływ stężenia jonów wodorowych (pH). Dopiero nieco lat później, w środku 1909 roku, Peter Lauritz Sørensen zdefiniował logarytmiczną skalę pH także zaproponował koncepcję roztworów buforowych[55]. Niemiecki chemik Leonor Michaelis również jego kanadyjska partnerka odbywająca staż podoktorski Maud Leonora Menten, powtórzyli wtedy eksperymenty, które przeprowadzał Henri dodatkowo zaproponowali wyprężony makieta kinetyki aktywności enzymatycznej znany w charakterze kinetyka Henri-Michaelis-Menten (znany też jak kinetyka Michaelis-Menten[56]). Ich robota rozwinęli po pewnym czasie G. E. Briggs oraz J. B. S. Haldane, których równania kinetyki aktywności enzymatycznej są do współcześnie używane do wnętrza nie zmienionej formie[57].
Głównym założeniem jakie podał Henri, był dwuetapowy proces reakcji katalizowanej wskroś enzymy. W pierwszym etapie substraty wiążą się odwracalnie z enzymem, tworząc ze stałą szybkości k1, zespół enzym-substrat (ES), zwany niekiedy kompleksem Michaelisa. W następnym etapie, całokształt ten przypadkiem się rozpaść na dwójka różne sposoby. Może dysocjować do E plus S ze stałą szybkości k-1 czyli przypuszczalnie osiągnąć cel do chemicznej zmiany substratów również uwolnienia produktów ze stałą szybkości k2, pod czym zakłada się, że wyrób reakcji nie prawdopodobnie przytrafić się powrotnemu przekształceniu do wnętrza wynikowy substrat. Wyrażenie wiążące szybkość katalizy ze stężeniem substratu dodatkowo enzymu również z szybkościami poszczególnych etapów reakcji nazywamy równaniem Michaelisa-Menten:
gdzie: V0 - szybkość początkowa, S - stężenie substratu, Km - stała Michaelisa-Menten
Enzymy mogą katalizować do góry kilku milionów reakcji na sekundę, gdzie te same reakcje bez ich obecności mają czasy połowicznej przemiany substratu, tzn. godzina w środku jakim wobec nieobecność enzymu, środek dostępnego substratu zostanie zużyta, kilkanaście rzędów wielkości dłuższy (21 rzędów wielkości to najwyższe znane zwiększenie szybkości reakcji enzymatycznej, z tryliona lat do dziesiątek milisekund[58]). Przykładem jest reperkusje katalizowana na wskroś dekarboksylazę orotydyno 5'-monofosforanu. Czas połowicznej przemiany reakcji nieenzymatycznej wynosi 78 mln lat, zaś godzina połowicznej przemiany tej samej reakcji, jakkolwiek z udziałem dekarboksylazy orotydyno 5'-monofosforanu, wynosi 25 milisekund[59]. Bezpośrednia szybkość z jaką działają enzymy zależy odkąd stężenia substratów do wnętrza roztworze (dodatkowo szybkość enzymów zależy od czasu ogólnych parametrów fizyko-chemicznych środowiska, w taki sposób w charakterze w środku przypadku aktywności każdego białka, patrz: Aktywność i parametry środowiska). By przyuważyć maksymalną szybkość reakcji katalizowanej enzymatycznie, określa się liczba tworzonego produktu do wnętrza funkcji czasu, wobec stopniowym zwiększaniu stężenia substratu, niemniej jednak jednoczesnym zachowaniu innych warunków, do momentu, do wnętrza którym oddalony powiększenie jego stężenia nie powoduje dalszego przyśpieszania reakcji. Szybkość początkowa wewnątrz takim eksperymencie (V0), rośnie do wartości maksymalnej (Vmax) plus nie przekracza jej pomimo dalszego wzrostu stężenia substratu. W chwili osiągnięcia stanu równowagi (reakcji katalizowanej ze stałą szybkości k2 także reakcji do niej przeciwnej zachodzącej ze stałą szybkości k-2), nie obserwujemy zmiany netto stężenia substratów oraz produktów. Zależność szybkości reakcji od chwili stężenia substratu na rzecz prostej reakcji wg kinetyki Michaelisa-Menten, pod założeniu, że agregat ES jest koniecznym etapem pośrednim procesu katalitycznego, przedstawia zagięcie Michaelisa-Menten. Wysycanie enzymu substratem (zbliżanie się do szybkości maksymalnej) oznacza, że maleje wartość wolnych cząsteczek enzymu, dlatego że rośnie poziom tych związanych w środku kompleksie z substratem (ES). Osiągana asymptotycznie maksymalna szybkość (Vmax) reakcji enzymatycznej, oznacza, że w zasadzie wszystkie miejsca aktywne enzymu (wolne enzymy) zostają wysycone substratem, natomiast w takim przypadku suma ilości (stężenie) kompleksów ES jest miarą ilości samego enzymu. Niemniej jednak, Vmax jest ledwo jedną stałą kinetyczną opisującą enzym. Inną jest liczba substratu (stężenie) potrzebne do osiągnięcia ustalonej szybkości reakcji. Zwykle używa się do tego celu stałej Michaelisa-Menten (Km), która jest takim stężeniem substratu pod którym szybkość reakcji osiąga połowę swojej maksymalnej wartości. Każdy ferment ma swoją charakterystyczną ideał Km na rzecz danego substratu, która charakteryzuje też siłę wiązania substratu w środku miejscu aktywnym enzymu. Inną użyteczną stałą jest szybkość katalizy (kkat), która jest liczbą obrotów jednego miejsca aktywnego enzymu w środku czasie jednej sekundy (liczba reakcji przeprowadzana wskroś jedno obszar aktywne do wnętrza czasie jednej sekundy).
Innymi jednostkami używanymi do opisu aktywności enzymów są: jednostka enzymu (U), innymi słowy taka liczebność enzymu, która katalizuje przemianę 1 μmola substratu w środku ciągi 1 minuty w środku temperaturze 30°C oraz określonym pH dodatkowo katal (kat), oznacza to poziom enzymu katalizująca przemianę 1 mola substratu wewnątrz ciągu 1 sekundy. Dodatkowo na rzecz niektórych enzymów używa się jednostek umownych, definiowanych wskroś zastosowany mierzenie aktywności. Na przypadek pomnożenie absorbancji światła o danej długości fali do wnętrza danej jednostce czasu, kiedy wynikiem reakcji enzymatycznej jest obrazowy produkt. W preparatyce biochemicznej prócz tego używa się aktywności właściwej, która określa liczbę jednostek enzymu (lub jednostek umownych aktywności) przypadających na 1 mg białka (w danym preparacie)[60].
W sytuacji, kiedy stężenie substratu znacznie przewyższa Km, szybkość katalizy jest równa kkat, liczbie obrotów. Jednak wewnątrz warunkach fizjologicznych, większość enzymów nie jest wysycona substratem, zatem postawa [S]/Km mieści się do wnętrza granicach od czasu 0,01 do 1,0. Gdy stężenie substratu ([S]) jest mrowie mniejsze od czasu Km ([S]<<Km), wobec tego szybkość katalizowanej reakcji jest znacznie mniejsza od momentu kkat, bo większość miejsc aktywnych nie jest zajęta. Do scharakteryzowania kinetyki enzymów wewnątrz tych warunkach służy równanie V0=kkat/Km[E][S], powstałe z połączenia dwóch innych równań: V0=k2 [ES] również [ES]=[E][S] / Km. W przedstawionej sytuacji, jak [S]<<Km to stężenie wolnego enzymu jest poniekąd równe całkowitemu stężeniu enzymu. W tych warunkach postawa kkat/Km jest stałą szybkości oddziaływania S plus E plus prawdopodobnie egzystować użyty jak wielkość wydajności katalitycznej. Ponieważ stanowisko kkat/Km odzwierciedla zarówno podobieństwo chemiczne, jako oraz dar katalityczną, jest z drugiej ręki do porównywania różnych enzymów względem siebie czy preferencji jednego enzymu do różnych substratów. W sytuacji, jak szybkość tworzenia produktu (kkat) jest znacznie szybsza niż szybkość dysocjacji kompleksu ES, ideał kkat/Km zbliża się do wartości stałej tworzenia kompleksu ES. Z tego wynika, że górna płot wartości kkat/Km jest ograniczana wskroś szybkość tworzenia kompleksu ES, która nie być może egzystować większa niż częstotliwość z jaka spotykają się ferment także jego substrat na z racji dyfuzji. Częstość ta mieści się wewnątrz granicach od momentu 108 do 109 (M-1 s-1) plus jest to równolegle górna ogrodzenie kkat/Km. W tym punkcie, każde zderzenie enzymu z jego substratem będzie powodowało katalizę oraz szybkość formowania produktu nie jest limitowana na wskroś szybkość reakcji wszak wskroś szybkość dyfuzji. Enzymy posiadające tą właściwość nazywamy katalitycznie perfekcyjnymi czyli kinetycznie perfekcyjnymi. Przykładami takich enzymów są: izomeraza triozofosforanowa, anhydraza węglanowa, esteraza acetylocholinowa, katalaza, fumaraza, β-laktamaza oraz dysmutaza ponadtlenkowa[3].
Kinetyka niektórych enzymów charakteryzuje się szybkością większą od czasu teoretycznej szybkości dyfuzji. Jest to możliwe, albowiem spaw substratów wskroś ferment (krok zawężony wskroś szybkość dyfuzji) plus wytwarzanie kompleksu ES są wspomagane dodatkowymi efektami niezależnymi od momentu samej dyfuzji. Niektóre białka enzymatyczne aktywnie przeorientowują substraty zbytnio pomocą pól elektrycznych generowanych na wskroś cząsteczki (reszty) dipolowe. Inne opierają się na kwantowo-mechanicznym zjawisku tunelowym, zbyt pomocą którego proton innymi słowy elektron być może zmóc barierę potencjału o energii większej niż nerw cząstki, jakkolwiek na rzecz protonu ten projekt wciąż jest przedmiotem dyskusji[61][62]. Jakkolwiek kwantowo-mechaniczne zjawisko tunelowania zostało zaobserowane w środku tryptaminie[63]. Sugeruje to, że przynajmniej w środku niektórych przypadkach, kataliza enzymatyczna to nie "przeskakiwanie na wskroś barierę", tudzież względnie "przebijanie się wskroś nią".