Inhibicja
Inhibitor kompetycyjny wiąże się odwracalnie z miejscem aktywnym enzymu, zapobiegając wiązaniu substratu. Dzięki rywalizacji substratu także
inhibitora o obszar
aktywne, możliwa jest przegląd
prędkości zachodzącej reakcji. W inhibicji niekompetycyjnej inhibitor nie konkuruje z substratem o obszar
aktywne lecz wciąż wiąże się wewnątrz
innym miejscu, doprowadzając do powstania nieaktywnego kompleksu
Typy inhibicji (wg W.W. Cleland
[65])
Kwas foliowy będący koenzymem (po lewej) i farmaceutyk przeciwnowotworowy metotreksat (po prawej) mają niesłychanie podobną strukturę. W rezultacie metotreksat jest inhibitorem kompetycyjnym na rzecz
wielu enzymów używających folanów
Aktywność wielu enzymów prawdopodobnie egzystować hamowana na wskroś różne typy inhibitorów. Inhibicja taka przypuszczalnie
istnieć odwracalna czyli nieodwracalna. Ostatnia ma obszar
wtedy, jak cząsteczki inhibitora wiążą się z enzymem trwale (np. kowalencyjnie), co doprowadza do sytuacji zablokowania aktywności danej cząsteczki enzymu na stałe[3].